Il collagene è come la squadra di costruzione del corpo: una proteina composta da aminoacidi che tengono insieme le strutture del corpo. Ha vantaggi come migliorare la salute delle articolazioni e il recupero dei tessuti molli, oltre a migliorare la salute della pelle. Tuttavia, quando scegli di aggiungere un integratore di collagene alla tua routine, qual è la soluzione migliore: collagene o peptidi di collagene?
I peptidi di collagene sono collagene scomposto in “fili” più piccoli; questo processo di degradazione altera le proprietà funzionali e possibilmente la biodisponibilità (capacità di assorbire) del collagene. Tuttavia, sia il collagene che i peptidi di collagene possono essere benefici ed efficaci per la salute e il recupero, e il tuo stomaco può anche scomporre il collagene in peptidi nello stomaco.
La maggior parte degli studi che utilizzano il collagene utilizzano peptidi di collagene e generalmente si consiglia di investire in peptidi di collagene rispetto al normale collagene.
Naturalmente, il contesto è fondamentale, quindi analizziamo parte della letteratura sul collagene e sui peptidi di collagene e le differenze tra i due.
Sommario
Capire il collagene
Il collagene è una proteina fondamentale nel corpo umano, che comprende circa un terzo del contenuto proteico totale. A differenza delle proteine del siero di latte, che aumentano significativamente la massa muscolare, svolgono un ruolo fondamentale nel mantenimento delle proprietà meccaniche dei tessuti connettivi e della salute della pelle [1].
Il collagene è un attore chiave nella matrice extracellulare (ECM), che è come una struttura cruciale che aiuta a mantenere i tessuti forti, regolati e in grado di ripararsi [2].
La salute dei tendini, parte integrante della funzione muscoloscheletrica, è significativamente influenzata dal collagene, che costituisce circa il 65-80% del suo peso secco.
I legami incrociati del collagene all'interno dei tendini sono fondamentali per rafforzare l'integrità strutturale, consentendo la resilienza contro sollecitazioni ad alto impatto e forze di taglio, particolarmente rilevanti nei contesti sportivi [3].
Il collagene ha una struttura unica, come una tripla elica, grazie a tre importanti aminoacidi: glicina, prolina e idrossiprolina [4].
Quando il collagene viene sottoposto a idrolisi enzimatica, si trasforma in peptidi bioattivi più piccoli comunemente presenti negli integratori di collagene.
Questi peptidi vengono facilmente assorbiti nel tratto digestivo prima di entrare nel flusso sanguigno [5].
Il collagene può provenire da diverse fonti come bovina (mucche), suina (maiali), marina (pesce) e pollame (polli). [4].
Cosa sono i peptidi di collagene
Innanzitutto cosa sono peptidi? I peptidi sono corte catene di amminoacidi che fungono da elementi costitutivi fondamentali delle proteine.
I legami peptidici legano gli amminoacidi per dare origine ai peptidi, quasi come un filo di perle. Questi peptidi possono quindi combinarsi per costruire una proteina.
Ora, cosa succede se invertiamo questo processo? Quando il collagene, un tipo di proteina, viene scomposto, si trasforma in peptidi.
Questa ripartizione avviene con l'aiuto di enzimi. Questi peptidi di collagene risultanti hanno un'elevata assorbibilità.
A causa della degradazione guidata dagli enzimi, i peptidi di collagene differiscono dalla gelatina perché non creano una consistenza gelatinosa quando assorbiti in acqua, consentendo loro di dissolversi completamente.
Collagene e peptidi di collagene: abbattere le differenze
Composizione E Struttura
collagene:
- Il collagene è inizialmente presente in una struttura proteica a tutta lunghezza.
- Struttura a tripla elica
- Questa forma è essenzialmente lo stato naturale del collagene all'interno del corpo.
Peptidi di collagene:
- Attraverso l'idrolisi enzimatica (decomposizione), il collagene si trasforma.
- Quando il collagene subisce l'idrolisi, la sua struttura cambia da tripla elica a spirale casuale a causa della rottura dei legami idrogeno.
- Questo processo porta alla creazione di peptidi di collagene, caratterizzati da catene più piccole e scomposte.
- I peptidi di collagene sono distinti dalla struttura proteica originale a lunghezza intera, rendendoli più facilmente assorbibili.
L'immagine seguente mostra come il collagene viene scomposto in peptidi (collagene "nativo" significa che è invariato, collagene "normale") e come le loro strutture cambiano durante il processo:
Figura 1: La degradazione del collagene [6]
Assorbimento e biodisponibilità
Nel complesso, i peptidi di collagene possono essere più biodisponibili del collagene intero perché sono già scomposti, ma sono disponibili ricerche limitate sul confronto del collagene con i peptidi di collagene.
Molti studi, tuttavia, utilizzano peptidi di collagene anziché “collagene normale” per esaminare l’impatto del collagene sulla salute.
Il tuo stomaco contiene anche enzimi che possono scomporre il collagene in peptidi, quindi anche se consumi collagene regolarmente, ne trarrai comunque benefici.
Proprietà funzionali
La composizione e il grado di idrolisi (decomposizione attraverso gli enzimi) influiscono sulle proprietà funzionali del collagene, come la capacità antiossidante e l'attività antimicrobica.
Queste proprietà sono influenzate principalmente dal peso molecolare del collagene [7, 8].
Somiglianze tra collagene e peptidi di collagene
Sia il collagene che i peptidi di collagene produrranno i benefici dell'assunzione di collagene, come una maggiore salute della pelle, una migliore salute delle articolazioni e il recupero delle lesioni dei tessuti molli: né il collagene né i peptidi di collagene formano gel quando disciolti in acqua.
Solo la gelatina, formata attraverso il trattamento termico e la decomposizione enzimatica del collagene, formerà un gel quando sciolta in acqua [9].
Sia il collagene che i peptidi di collagene sono insapori a meno che non si trovino in un prodotto con più ingredienti.
Conclusione
Quando si sceglie tra collagene e peptidi di collagene, entrambi apportano benefici alla salute e alle prestazioni in modo simile. Tuttavia, se il tuo budget lo consente, puoi optare per i peptidi di collagene, che possono potenzialmente essere più biodisponibili e avere altri benefici funzionali.
Riferimenti
- Frantz, C., Stewart, KM e Weaver, VM (2010). La matrice extracellulare in uno sguardo. J Cell Sci, 123(Pt 24), 4195-4200. doi:10.1242/jcs.023820
- Iwai, K., Hasegawa, T., Taguchi, Y., Morimatsu, F., Sato, K., Nakamura, Y., . . . Ohtsuki, K. (2005). Identificazione di peptidi di collagene di origine alimentare nel sangue umano dopo ingestione orale di idrolizzati di gelatina. J Agric Food Chem, 53(16), 6531-6536. doi:10.1021/jf050206p
- Kjaer, M. (2004). Ruolo della matrice extracellulare nell'adattamento del tendine e del muscolo scheletrico al carico meccanico. Physiol Rev, 84(2), 649-698. doi:10.1152/physrev.00031.2003
- León-López, A., Morales-Peñaloza, A., Martínez-Juárez, VM, Vargas-Torres, A., Zeugolis, DI, & Aguirre-Álvarez, G. (2019). Fonti e applicazioni del collagene idrolizzato. Molecole, 24(22). doi:10.3390/molecules24224031
- León-López, A., Morales-Peñaloza, A., Martínez-Juárez, VM, Vargas-Torres, A., Zeugolis, DI, & Aguirre-Álvarez, G. (2019). Collagene idrolizzato: fonti e applicazioni. Molecole, 24(22), 4031. Estratto da https://www.mdpi.com/1420-3049/24/22/4031
- Li, Z., Wang, B., Chi, C., Gong, Y., Luo, H., & Ding, G. (2013). Influenza del peso molecolare medio sulle proprietà antiossidanti e funzionali degli idrolizzati di collagene cartilagineo di Sphyrna lewini, Dasyatis akjei e Raja porosa. Ricerca alimentare internazionale, 51(1), 283-293.
- Mokrejš, P., Gál, R., & Pavlačková, J. (2023). Condizionamento enzimatico del collagene di pollo e taguchi Progettazione di esperimenti per migliorare la resa e la qualità delle gelatine preparate. Int J Mol Sci, 24(4). doi:10.3390/ijms24043654
- Ricard-Blum, S. (2011). La famiglia del collagene. Cold Spring Harb Perspect Biol, 3(1), a004978. doi:10.1101/cshperspect.a004978
- Zhang, Y., Zhang, Y., Liu, X., Huang, L., Chen, Z., & Cheng, J. (2017). Influenza del comportamento di idrolisi e della microfluidizzazione sulla funzionalità e sulle proprietà strutturali degli idrolizzati di collagene. Chimica degli alimenti, 227, 211-218.